> Техника, страница 20 > Белковые вещества

Белковые вещества

Белковые вещества, белки, про-те и н ы, принадлежат к азотистым органи-ческ. соединениям; они играют выдающуюся роль в биояогич. процессах, т. к. полужидкая протоплазма клеток, из которых построены все живые существа, состоит из смеси Б. в с другими органическими и неорганнч. веществами; животные и растительные соки содержат Б. в растворенном виде; к твердом виде Б. в составляют остов и наружные покровы тела животных, и в этом отношении они играют в мире животных такую же роль, какую целлюлоза играет в мире растений. При различных биология, процессах белковые вещества организма постепенно изнашиваются, разрушаются, поэтому живые организмы нуждаются в белковом питании. Растения сами синтезируют нужные им Б. в из неорганнч. материала, животные же лишены этой способности, и поэтому в пищевой режим их должны быть включены Б. в., гидролизующиеся их пищеварительным аппаратом до аминокислот, из которых организм животных синтезирует свои собственные белки. Различные нишевые материалы содержат различные количества

Б. в.: в сыром мясе и рыбе 17—21%, в колбасе 25%, в яйцах 12,5%, в молоке ок. 4%, в твороге 14,7%, в сыре ок. 25%, в муке 9,5—10.5%, в хлебе 6,8—7,8%, в крупе 12—13%, в сырых овощах 1—2%, в горохе, бобах 23—25%, в сухих грибах 28,5%, в питательных дрожжах 53%. Из технических продуктов много белков в высушенной крови—около 70%, в рыбной муке 71%, в рыбной чешуе 68,5%.

Кристаллизация и м о л е к у л я р ный вес. Б. в кристаллизуются лишь в виде исключения, притом кристаллы их, подобно губке, упорно удерживают посторонние примеси, что сильно затрудняет их очистку. Несмотря на то, что уже давно наблюдали алейроновые кристаллы Б. в на микроскопических срезах семян нек-рых растений, до самого последнего времени считали Б. в веществом аморфным, типичными органич. коллоидами, причем принимали коллоидальные частицы за отдельные молекулы. Вследствие этого приписывали Б. в громадный мол. вес, тем более, что он не мог быть определен эмпирически обычными физико-химич. методами: Б. в нельзя превратить в пар для определения мол. веса по плотности пара, нельзя нагревать их растворы до кипения для определения мол. веса по эбулиоскопическому способу (при высокой В они свертываются); крио-скопическое определение тоже ненадежно, так как понижение Г замерзания растворов ничтожно и зависит не столько от истинного молекул веса белков, сколько от степени ассоциации молекул в отдельных дисперсных частичках вещества и, кроме того, оно маскируется гораздо большей депрессией, вызываемой минеральными примесями (золой); в лучшем случае криоскопический способ дает максимальные числа, соответствующие ассоциированным молекулам. Но Зеренсену (1918 год), мол. вес кристаллического яичного альбумина, определенный тщательным измерением осмотического давления водного раствора, равен 34 000. Хнм. способ определения мол. веса дает меньшие числа; он основан на результатах элементарного анализа Б. в., причем принимается во внимание, что содержание входящих в их состав элементов не м. б. меньше целого атома ни для одного из них: в гемоглобине содержится например 0,43% S, почему мол. в его не м. б. меньше 7 440, и т. д.

Новейший рентгеноскопический метод исследования (способ Дебай-Шерера), будучи применен к Б. в (опыты Герцога и Янке в 1920 году и друг.), показал, что многие из них построены из мельчайших кристаллов, невидимых даже в микроскоп; кристал-личнымн оказались, например, шелк и яичный белок, а шерсть и волосы—аморфными. Рентгенограммы позволяют приблизительно вычислить абсолютные размеры элементарных параллелепипедов, из которых построены кристаллы; оказалось например, что элементарный параллелепипед фиброина шелка чрезвычайно мал (по исследованиям Поляки, объём его=680 -10~²¹ car¹), из чего можно сделать вывод, что молекулы фиброина не м. б. велики: они несравненно меньше, чем предполагалось раньше. Эти т. н. элементарные молекулы», кристаллнчпые сами по себе, образуют тем не менее лишь коллоидальные растворы: невидимому, они обладают в высокой степени способностью ассоциироваться (за счет т. н. остаточного сродства, которое нередко проявляется у целых молекул после насыщения обычного, главного сродства) в громоздкие аггрегаты с настолько малой степенью дисперсности, что их размеры переходят границу, отделяющую истинные растворы от коллоидальных. Степень ассоциации в значит, мере зависит от внешних физич. условий (<°, концентрации и т. д.), поэтому определение мол. веса Б.в. теряет обычп. значение и дает лишь колеблющиеся результаты, указывающие не на мол. в.элементарных молекул, а на степень их ассоциации при условиях данного опыта.

Растворимо с т ь. 11екоторые Б. в растворимы в воде (альбумины, пуклеопроте-иды), другие—нерастворимы в чистой воде, но растворяются в разбавленных растворах нейтральных солей (глобулины) или в щелочах (фиброин, муцины), или в к-тах (прот-амины, спонгин): растворы оптически активны, вращают влево. Почти все (за исключением немногих растительных белков, например глиадииа и гордеина) нерастворимы в е, почему осаждаются из водных растворов при прибавлении а. Коллоидальные растворы Б. в не диффундируют через животные перепонки и коллодионные пленки, чем пользуются при очистке Б. в от минеральных примесей путем диализа. Для разделения смеси белков применяют метод дробного высаливания, основанный на том, что отдельные белки осаждаются из своих растворов при прибавлении различного количества насыщенных растворов (NH₄)₂S0₄, vlgCl₂ и друг, солей (Гофмейстер). Растворы белковых веществ свертываются или коагулируют от воздействия различных факторов: нагревания (до 60—75°), прибавления электролитов (солей, к-т, щелочей), изменения дисперсионной среды (растворителя), прибавления а, ацетона и т. д. При этом наряду с физ.-хим. процессом уменьшения степени дисперсности (соединения распыленного в растворителе Б. в большие конгломераты) могут идти и более глубокие химия. процессы с изменением строения и свойств молекул Б.в. (Б. в денатурируются); некоторые белки денатурируются под влиянием энзимов (например казеин—при действии на него сычужным ферментом). Сильная кислотность или щелочность растворов препятствует свертыванию, причем получаются растворимые в кислотах и щелочах продукты—а ц и д а л ь б у м и н ы и щелоч-и ы е а л ь б у м и и а т ы. Для каждого Б. в существует определенная концентрация водородных ионов (изоэлектрическая точка), при которой с особенной легкостью происходит свертывание раствора при нагревании (Мйхаэлис).

В ы деление и очистка Б. в., осаждение их из растворов и очистка от минеральных примесей производится диализом.

Качественные реакции на Б. в Реакции эти основаны или на осаждении Б. в виде нерастворимых соединений или на изменении цвета растворов или осадков.

Главнейшие из них следующие: 1) свертывание слабо-кислых растворов при кипячении (не все Б. в показывают эту реакцию); 2) осаждение небольшими количествами солей тяжелых металлов: IIgCl₂, уксуснокислого Рb и др.; 5) осаждение кислотами фосфорномолибденовой, железистосинеродистоводородной. пикриновой, сульфосалици-ловой, таннином; 4) образование черного осадка PbS при кипячении раствора Б. в со щелочным раствором свинцовой соли; 5) биуретовая реакция—фиолетовое окрашивание при нагревании с NaOII и каплей 2%-ного раствора CuS0₄ (а шбумозы и пептоны дают красноватую окраску, аминокислоты совсем не показывают биурето-вой реакции); 6) ксантопротеииовая реакция—желтое окрашивание при нагревании с HNo₃ (зависит от присутствия в Б. в тирозиновой и триптофановой групп); 7) Милонова реакция—образование красной коагулированной массы при кипячении Б. в с раствором iIg₂(N0₃)₂. содержащим HN0₂(эту реакцию дает тирозиноная группа);

8) нингидрммнан реакция—синее окрашивание с трикетогидринден гидратом; эту реакцию показывают также и а-аминокислоты.

Б. в имеют двойственный, амфотерный характер — обладают одновременно очень Слабыми основными и очень слабыми кислыми свойствами; у протамнпов и гистонов ясно выражен основной характер.

Элементарный состав Б. в В состав всех их входит пять элементов: С. И. О, N, S; некоторые содержат еще Р (нуклеины, казеин). Содержание этих элементов колеблется: С 50—55%, Н 6,5—7,5%. О 20—24%. N 15—17,6%, S 0,3—2,4%, Р 0,4—0,9%. У глюкопротеидов N меньше: 11,7—42,3%; протамнны не содержат S; ,·ι·λιο-глодин (смотрите) содержит Fe (0,3—0.5%). Недавно открыты Б. в., содержащие J и др. галоиды. Почти неизбежно содержание золы вследствие трудности отделения диализом последних следов неорганических примесей.

Гидролиз Б. в Процесс этот происходит под влиянием кислот, щелочей, энзимов и при гниении; наиболее энергично действуют кислоты, щелочи—медленнее, но с наибольшей постепенностью протекает гидролиз при действии энзимов.

Шютценберже (1875—80 гг.) нагревал Б.в. с баритовой водой до 200° под давлением, причем ему удалось выделить из сложной смеси продуктов реакции лишь немногие труднорастворимые кристаллические аминокислоты (лейцин и тирозин). Позднее Э. Фишер нашел более удобный способ расщепления Б. в — кипячением с дымящей соляной кислотой или с 25%-ноЙ H₂S0₄; он же выработал способ разделения получающейся смеси аминокислот: смесь эту этери-фицируют, пропуская сухой газообразный 1IC1 в раствор в абсолютном е, причем образуются хлористоводородные соли эфиров, которые разлагаются на холоду при действии КОН. свободные сложные эфиры извлекают эфиром, к-рый затем отгоняют, и оставшиеся сложные эфиры аминокислот подвергают дробной перегонке иод уменьшенным давлением и т. о. изолируют отдельные аминокислоты в виде их эфиров,

которые затем омыляют. По этому способу удается получить 60% от веса взятого белкового вещества в виде изолированных аминокислот. Метод был применен к очень большому числу различи. Б. в (свыше 100) и в результате получались одни и те ж<· аминокислоты, числом около 20 (в различных количественных соотношениях): 1) одноосновные и-моноаминокислоты—гликоколь, аланин, аминомасляная кислота, валин, лейцин, изолейцин, фенилаланин; 2) одноосновные диаминокислоты—орнитин, аргинин. лизин; 3) одноосновные аминооксикис-лоты—серии, тирозин; 4) двуосновные аминокислоты, аспарагиновая к-та, глутаминовая к-та; 5) содержащие серу аминокислоты цистеин и цистин; 6) гетероциклические аминокислоты—пролин, оксипролин, триптофан, гистидин. При гидролизе некоторых П. в наряду с аминокислотами получаются и другие вещества: углеводы (глюконро-теиды), фосфорная к-та, пуриновые и пи-римидиновые основания (нуклеопротеиды). Энзиматический г идр о л и з Б. в при процессах пищеварения осуществляется протеолитическими энзимами: пеп cisii о м желудочного сока, т р и п сено м и э р е п с и н о м поджелудочной железы и стенок кишек; энтерокиназа, выделяемая слизистой оболочкой кишек в готовой форме, а панкреатической железой—в виде вещества, из которого она образуется, служит активатором трипсина. Пепсин вызывает первые стадии гидролиза Б. в (не действует на пептиды); трипсин также гидролизует белки, но б. ч. только в присутствии активатора с образованием пептидов (в отсутствии энтерокиназы расщепляет лишь к.тупеин и пептоны); эрепснн заканчивает гидролиз—расщепляет пептиды на аминокислоты, но не действует на белки и пептоны. Т. о. сложные молекулы Б. в при комбинированном действии протеолитических энзимов постепенно расщепляются на вещества, состав которых все более упрощается, в такой последовательности: Б. в.-*· -*· альбумозы -*· пептоны ->· полипептиды -► * дипептиды -► аминокислоты. Альбумозы ближе всего стоят к Б. в., они не свертываются при нагревании, но высаливаются сернокислым аммонием—в отличие от пептонов, которые уже не высаливаются; и те и другие показывают бнуретовую и ксан-топротенновую реакцию. Э. Фишеру и Аб-дергальдену удалось изолировать из продуктов гидролиза фиброина тетрапептпд и трипептид; еще большее число полученных дипептидов, многие из которых оказались идентичными с синтетическими дипептидами. Процессы гидролитического расщепления Б. в происходят также и при гниении их, которое начинается уже в кишечнике животных. В результате получаются еще более простые продукты расщепления, так как аминокислоты разлагаются при действии бактерий с отщеплением СО_г, IIjjS, NH₃ и с образованием фенола, крезола, скатола, индола, птомаинов, жирных КИСЛОТ и др.

С трое н и е Б. в до сих пор еще не выяснено окончательно. По предположению Э. Фишера, белковые молекулы со стоят из очень длинных прямых цепей, образованных из амндообразно соединенных между собой остатков аминокислот. Для проверки своей теории Э. Фишер синтезировал политептиды, в которых осуществляется именно такая связь аминокислот: KCH<NIl,)CO—HNCHRCO—HNCIIRCO— и т. д., где R, R" и т. д.— одинаковые или различные радикалы. С 2 молекулами аминокислот получаются дипептиды, с 3 молекулами-трипептиды, с 4—тетрапептиды и т. д. Простейший дипептид—глицил-глицин, в состав которого входят 2 остатка гликоколя: N Ы 2 · СП о СО · NH · СН* · СООН. Э. Фишер получил полипептид с мол. весом 1 213 (15 остатков гликоколя и 3 остатка лейцина), а Абдергальден и Фодор—еще более сложный, с мол. в 1 326 (15 остатков гликоколя и 4 остатка лейцина). Высшие синтетические полипептиды оказались весьма сходными с альбумозами и пептонами: они тоже обнаруживают амфотерный характер, распадаются на те же продукты гидролиза; при действии кислот и энзимов полипептиды показывают большинство белковых реакций; физич. свойства тоже сходны: полипептиды дают коллоидальные растворы, коагулирующиеся, высаливающиеся и осаждающиеся при тех же условиях, что и оелковые растворы. Вышеупомянутые полипептиды с 18 и 1!) остатками аминокислот так сходны с Б. в., что если бы они были найдены в природе, то их причислили бы вероятно к Б. в Несмотря однако на такое сходство синте-тич. полипептидов с альбумозами, пептонами и Б. в., в новейшее время возникают сомнения относительно существования в природных Б. в чрезвычайно длинных прямолинейных цепей; такие же длинные открытые цепи принимались раньше также в молекулах высших углеводов (крахмала, целлюлозы), но за последние годы такие воззрения совершенно оставлены в химии углеводов: взамен колоссальных нитевидных молекул принимают небольшие элементарные молекулы циклического строения, ассоциированные в громоздкие аггрегаты с кажущимся большим мол. в На существование циклической связи в молекулах белков указывает факт получения в нек-рых случаях при их гидролизе циклич. ангидридов аминокислот, т. н. дикетопиперази-н о в; простейший дикетопиперазин (из гликоколя) имеет строение:

/NH—СО [,С( ⁴

СО—N1

СН,.

Но до сих пор не выяснено еще окончательно, являются ли эти днкетопиперазины первичными продуктами расщепления Б. в., или же они получаются в результате циклизации первично образовавшихся аминокислот. Кроме того в результате новейших рентгеноскопических исследований возникает вопрос о самом принципе соединения отдельных составных частей в молекулах Б. в.: может быть Б. в являются продуктами ассоциации индивидуальных, сравнительно простых, притом неоднородных моле кул; эта связь должна быть устойчивой и не беспорядочной в смысле пространственного расположения, для того чтобы объяснить высокую специфичность белковых веществ.

Синтез ы Б. в О попытках синтетич. получения Б. в лабораториях смотрите выше. Организм животных и человека производит синтез Б. в из аминокислот, получающихся при энзиматическом гидролизе Б. в пищеварительном аппарате. По взглядам Абдергальдена, аминокислоты всасываются стенками кишечника и тут же происходит синтез белков, свойственных крови, которые разносятся кровью по всему организму; отдельные клетки тела снова перестраивают белки крови в нужные им Б. в Механизм синтеза Б. в растениях не выяснен еще окончательно. Новейшие исследования (Бодиша, Боме и нек-рых друг.) указывают на то, что в образовании Б. в вероятно принимает участие формальдегид, СН₂0, являющийся первым продуктом ассимиляции растениями С0₂ в зернах хло-рофила, который образует с неорганическ. азотистыми соединениями формгидроксамо-вую кислоту НО СН : N · ОН, превращающуюся при дальнейшем действии света в аминокислоты, а эти последние (вероятно при действии энзимов) образуют Б. в.

Классификация и номе н к л а-т у р а Б. в Обычно подразделяют Б. в на 2 главные группы: настоящие белки,или протеины, и сложные белки, или протеиды. Иногда выделяют в первой группе еще подгруппу альбуминоидов—Б. в покровов и скелета.

I. Настоящие белки: 1) альбумин ы—содержатся в яичном белке, молоке и в кровяной сыворотке; они растворимы в воде, щелочах и к-тах, свертываются при кипячении и высаливаются при насыщении (NH₄)₂S0₄; 2) г л о б у л и н ы—эдестип растительных семян, миозин мускульного сока, фибриноген крови; нерастворимы в чистой воде, растворяются в разбавленных растворах солей и в щелочах; обладают слабокислыми свойствами; высаливаются сернокислым аммонием легче альбуминов, чем и пользуются для их разделения; 3) гистоны — содержатся в лейкоцитах, в красных кровяных шариках, в нуклеопроте-идах; обладают ясно выраженным основным характером; 4) п р о т а м и н ы—содержатся в сперме рыб, имеют довольно сильные основные свойства; при гидролизе дают очень много аргинина (до 85%). Приводимые далее а л ь б у м и н о и д ы·—Б. в покровов и скелета—отличаются устойчивостью к химнч. воздействиям; они растворяются, лишь претерпевая глубокие хим. изменения; 5) кол-л are н—составляет органич. основу костей и хрящей; при кипячении с водой дает животный клей, в чистом, бесцветном виде называемый желатиною; О) эластин— находится в связках, в волокнах соединительных тканей; 7) ф и б р о и н—содержится в шелке (около 53%); 8) к е р а т и н — главная составная часть ногтей, копыт, рогов, волос, перьев; 9) спонгин — содержится в губке.

II. Сложные Б. в., протеиды, являются соединениями белка с другими б. или м. сложными соединениями, что обнаруживается при их гидролизе: наряду с аминокислотами получаются и другие вещества. Сюда относятся: 1) ф о с ф о п р о т е и д ы или нуклеоальбумины, содержащие фос форную кислоту, а именно: казеин молока, вителлин из желтка яиц; 2) нуклео-п р о теиды, образующие главную составную часть клеточных ядер; они состоят из Б. в., соединенных с нуклеиновыми кислотами, в состав которых входят: фосфорная к-та, основание группы пурина или пиримидина и пентозы (d-рибоза); 3) глюко-протеи д ы — представляют соединения белка с углеводами; сюда относятся животные слизи—муцины, при гидролизе которых наряду с аминокислотами получается d-глюкозамин (или галактозамнн); к глюкопротеидам близко стоят хондрому-к о и д ы, которые вместе с коллагеном образуют хрящи, 4) хромопротеиды — соединения белков с окрашенными веществами; гемоглобин, главная составная часть красных кровяных шариков, является соединением белкового в( щества глобина с гематином, C_S4H₃₂N₄0₄Fe0II.

А н а л и з Б. в Качественные реакции на Б. в.—смотрите выше. Методы количественного определения основываются на определении содержания N в исследуемом материале по способу Кьельдаля, причем найденное процентное содержание N умножают на 0,25 (так как в большинстве природных Б. в содержится около 10% N). В отдельных случаях пользуются и другими методами, например при исследованиях патологической мочи о количестве содержащихся в ней Б. в судят по объёму осадка, образующегося при прибавлении к определенному объёму мочи раствора лимонной и пикриновой кислот (метод Эсбаха).

Лит.: Ч и ч и б а б и и А. Е., 0«щ.впые начала органической химии, 2 изд., М.—Л., 19*9; III о р ы-г и н II., Краткий курс органической химии, стр. 131—1ЯР и 371—3Я*>. М —Л 19 5; Ь Ί <· г М а I d « η

Е., LchrbUvh d. | hysi log Chrmic in 30 Vcrl sungen. 5 Aul I.iK·· Wien, 1923; ilandbuch d. bint iicuust пев ArbeiUmethoden, B. 2, p. 270—497, B.—Wien, 191 Uj. Fisch r E., UrForsuch ungen liber Aminos.iunn, Po!>peptide u. Protein, B., 1906; С о h n h e i m ()., Clien.it: d. Kiweisskirper, 3 Anfl., Braunschweig, 1911: H a in m a r s t e n u., Lehrbuch d. physiologist h»*n Chcmic, 11 ΑυΠ., MOnchen, 19.»·; P a u I i W., Eiw»iss-kOrpcr u.Kolloide, Lpz.—B., 1926; К 6 n i g J.,Chemie d. menschlichen Nahrungs- end Gcnussmitlrl, В I, 1921, B. 2, 19°0, B. 3, 1918 -23, B.; Fr. Ullnunns Enzyklop idi»· d. technischcn Chcrnie, B. 4, p. -9.- 525, Berlin—Wien. П. Шорыгин.

Применение Б. в технике. Б. в находят применение в самых разнообразных отраслях производства.

1. Альбумин я и ч н ы и употребляется: в текстильной промышленности—в качестве загусток (крашение хлопчатобумажных тканей и шерстяных изделий), в виноделии— для осветления вин, в бумажном производстве—при изготовлении искусственного пергамента КуТлера и т. д., в кондитерском деле, в медицине—при приготовлении различных фармацевтических препаратов(иапр. препарат Liquor ferri alburni nati).

2. Альбумин кровяной употребляется в текстильной промышленности в качестве загусток. Он обладает большей способностью сгущать краски, чем альбумин яичный, но для светлых тонов красок менее пригоден. При паточном производстве альбумин кровяной употребляется при подготовке патоки для брожения. Альбумин кровяной обеецречивает дубильные экстракты. При производстве пластических масс альбумин кровяной идет в большом количестве (например роговидная масса Бартша или Краузе). Альбумин кровяной применяется в фанерном производстве для замены клея. В пищевой промышленности альбумин кровяной идет для изготовления питательных препаратов (например мясной экстракт Либиха), в медицине—для изготовления фармацевтических препаратов.

А л ь б у м и и а т ы. продукты соединения белков с основаниями, в технике имеют большое применение. Например калиевый альбуминат (полученный от смешения яичного белка с крепким раствором поташа и затем промытый в воде до потери щелочности) послужил источником, из которого получены были альбуминаты меди, серебра и прочие Широкое применение альбумпната серебра в фотографии общеизвестно (фотографические бумаги).

Казеин молока в последние годы получил чрезвычайно широкое применение. Казеин употребляется при изготовлении многочисленных пластич. масс, какнапример галалит, масса Бартеля, искусственная слоновая кость, масса Стефана и прочие Во многих изоляционных массах главной составной частью (связующим веществом) является казеин. В текстильной промышленности казеин употребляется как загустка, а также входит как составная часть препарата, употребляемого для пропитывания ткани при изготовлении непромокаемых материй (например брезентов). Кроме того казеин употребляется в льняном и шелковом производствах. В кожевенной промышленности казеин идет на изготовление искусственной кожи, различных аппретов, сапожных чернил, вакс, кремов и прочие В бумажной промышленности казеин употребляют для приготовления нек-рых сортов бумаги, картона, папье-маше, асбесто-бумажного картона и прочие Применение казенна в мыловаренной промышленности давно уже завоевало себе права гражданства. В парфюмерии казеин также нашел себе применение при изготовлении некоторых косметических препаратов (наир, крема для кожи). Из казеина в последнее время стали делать искусственный шелк, причем нить получается очень эластичной и блестящей. Казеиновый клей, представляющий собою раствор казеина, разведенного в воде, к которой прибавлено немного буры или какой-либо щелочи (например нашатырного а), является самым дешевым клеем, а по вяжущей способности успешно конкурирует с животным клеем. Применение казеинового клея в технике велико (фанерная промышленность, конторский клей, столярный «белый» клей и прочие). Существует много различных рецептов замазок, мастик и «цементов», где главной составной частью является казеин (казеиновый цемент—чистого песка 20 ч., казеина 16 ч., жженой извести 20 ч.—разводится водой до получения тестообразной массы; обладает высокой вяжущей способностью; употребляется в случаях невозможности спаивания для склейки металлов). В лаковарен-ной промышленности казеин идет для приготовления бесцветных казеиновых лаков. В большом количестве казеин идет в 3. Ев ропе в пищевой промышленности для консервирования яиц, для приготовления искусственного сого, искусственного «яичного порошка», синтетическ. молока, для переработки маргарина в «сливочное масло» и прочие В строительном деле казеин употребляется для изготовления искусственного мрамора (при внутренней облицовке парадных лестниц, цоколя зданий), при подготовке штукатурки стен под живопись и прочие В живописи казеин употребляется для изготовления красок, например красок проф. Кейма, отличающихся многими преимуществами перед масляными. В малярном деле казеин идет на приготовление быстро сохнущих замазок и клеевых казеиновых красок, не боящихся атмосферных влияний, на изготовление особых эмульсий-лаков для покрытия окрасок, произведенных простой клеевой краской, и прочие.

Клейковина, глютенин, Б. в хлебных зерен, употребляется в подмесь к альбуминной муке (хлеб диабетиков) и в макаронном производстве. При производстве пшеничного крахмала клейковина является отбросом.

Творог употребляется в пищевой промышленности,—продукт питания широкого потребления. В прикладной технике имеет мало применения (например клей для фарфора). Служит иногда для замены казеина.

Лит.: Л ю G а в и н 11. 11. Техник химия, т. 7, ч. 3, шли. 3,—Альбумин и клей, М., 1913; и к в о р-Ц о в Б. II., Паяние и лун еиие. М., 1925; К и и-л и к Д. и., «Труды Всеросс. съезда художников, декабрь 1911—январь 191-’, т. 2, СПБ, 1914; Б 1 ii-с h в г 11., Plastische Masson, Lpz., 1924; Scherer

R, Das K:seln. 2 Aiifhize, Wien, 191 ‘ ; Lchner

S. Dio lmitationen, 4 Auflage, W ien. 192rt.